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(無題) 削除/引用 No.887-3 - 2012/09/01 (土) 13:31:12 - おお >蛋白質抗原とそれを認識する抗体との結合は、疎水性相互作用が邪魔をしていて これは具体的に何をイメージしているのかハッキリしないと言うのはありますけど、、、抗原部位になにかが疎水相互作用でついているということでしょうか、、、

(無題) 削除/引用 No.887-2 - 2012/09/01 (土) 11:37:39 - おお それは一つのスペキュレーションでそれを証明した人がいるかと言うと、多分いないでしょう。同時に違うスペキュレーションも考えるときりがないかもしれませんよ。 まあ脂質成分など疎水相互作用しているものが邪魔しているというのはあり得る解釈ですが、固着層から抗原部位がデタージェントぬきではうまく露出しなかったとか、いろいろ考えられることはあるわけで、、、

ELISAのwashでTween20を入れると感度が上がる？ 削除/引用 No.887-1 - 2012/09/01 (土) 11:16:11 - とみ みなさん教えてください。 私はリン脂質の研究をこれまでに行ってきました。 リン脂質を96 well format plateに固層化し、その検出等を行ってきましたが、そこまでには全てdetergent freeなもので洗浄、blocking、抗体反応をしていました。（リン脂質がplateから剥がれるため） しかし、最近炎症性サイトカインの発現をサンドイッチELISAで検討する機会があり、protocolを読むとTween20入りでwash等を行うと書かれてありました。 実際ELISAを行ってみると、Tween20なしの方ではシグナルが非常に弱く、Tween20入りのwashの方ではシグナルが非常に強くでました。 これはつまりplate上に張り付いている蛋白質抗原とそれを認識する抗体との結合は、疎水性相互作用が邪魔をしていて、detergentにより疎水性相互作用を低減させると抗原抗体反応が増す、という理解でよろしいでしょうか？すみませんが、どうかよろしくお願いします。

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