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(無題) 削除/引用 No.2711-3 - 2010/06/10 (木) 00:21:25 - 名無し 取りあえず、その蛋白質を同定してみましょう。バンド切り出してゲル内トリプシン消化してMSにかけてみる事を勧めます。精製画分ということですから、TOFF-MASSでも十分同定出来る可能性ありとおもいます。 別に、精製＝シングルバンドでないといけないという必要はかならずしもないのです。分解物、サブユニットなど強く相互作用するパートナー蛋白質、翻訳後修飾、前駆体とそのプロセシングフォーム、スプライシングバリアント、など可能性はいくらでもありますし、むしろそれらはとても重要な知見になります。操作過程での分解によるものならば、もしどうしてもということならばですが、全精製過程を通して全てのbufferに阻害剤添加、精製は一気にできるだけ短時間でおこなう、低温操作を守る、出来るかぎり凍結融解をしない、などで改善出来ると思います。

(無題) 削除/引用 No.2711-2 - 2010/06/09 (水) 16:42:07 - ~ どのような精製を既に行なった上で、一緒に回収されているのでしょうか？ N末とC末のそれぞれにタグをつけて全長を持ったタンパク質を精製することは出来ないのでしょうか？ 出来ない場合、truncateであっても、イオン交換カラムでは電荷の違いが生じていれば分けられるかもしれません。

蛋白質の精製 削除/引用 No.2711-1 - 2010/06/09 (水) 16:26:27 - ぐっち 蛋白質を精製した際、ＳＤＳ−ＰＡＧＥで目的の蛋白質の直下に分解なのか？薄い蛋白質のバンドが見られるのですが、この直下の蛋白質を除去するための解決策などがあれば教えていただきたいです。

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